Download Basiswissen Biochemie: mit Pathobiochemie by Georg Löffler PDF

By Georg Löffler

Biochemie für Eilige. Beim kleinen "Löffler" ist kein Wort zuviel.

Das bewährte Kurzlehrbuch ist ein Glücksgriff für alle, die unter Zeitdruck auf ihre Prüfung lernen. Wer schnell die wichtigsten Fakten zu Molekülen und Stoffwechselwegen nachschlagen muss, hat mit diesem Taschenbuch den richtigen Fang gemacht. So kann guy die Biochemie anpacken und effizient zu lernen. Didaktisch ausgereift und kompetent ist es dem renommierten Autor erneut gelungen, aus der Fülle bio- und pathobiochemischen Wissens das absolut Wesentliche herauszufiltern und verständlich zu machen. Klar strukturiert, durch Merksätze und knappe Zusammenfassungen am Kapitelende gewichtet, sowie illustriert durch anschauliche, 4-farbige Abbildungen bietet das Kurzlehrbuch alles, used to be guy für das Physikum wissen und im klinischen Alltag parat haben sollte.

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Vor. Peptide und Proteine sind Moleküle mit zwei unterschiedlichen Enden: ▬ An einem Ende befindet sich die freie α-Aminogruppe (N-Terminus). ▬ Am anderen Ende befindet sich die freie α-Carboxylgruppe (C-Terminus). Nach Konvention wird die Aminosäuresequenz von Peptiden und Proteinen immer so geschrieben, dass mit der Aminosäure begonnen wird, welche die freie α-Aminogruppe bildet. Unter Verwendung des Drei-Buchstaben-Codes für Aminosäuren ( Abb. 2) ist daher beispielsweise das für die Blutdruck- 36 I Kapitel 3 · Peptide und Proteine regulation zuständige Peptid Angiotensin II durch folgende Schreibweise eindeutig charakterisiert: H3N+-Asp – Arg – Val – Tyr – Ile – His – Pro – Phe – COO– Häufig werden zur Vereinfachung die terminalen Amino- bzw.

Hierfür stehen folgende Verfahren zur Verfügung: ▬ Die Bestimmung der Proteinmenge erfolgt mit einer der gängigen Proteinbestimmungsmethoden. Im allg. handelt es sich dabei um kolorimetrische Verfahren. Das bekannteste ist die Biuretreaktion. Bei dieser Reaktion bilden Peptidbindungen in alkalischer Lösung mit Cu2+-Ionen einen blauen Farbkomplex, dessen Intensität der Proteinmenge proportional ist. ▬ SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese: Bei dieser Form der Molekulargewichtsbestimmung von Proteinen werden diese zunächst mit einem negativ geladenen Detergens, dem Natriumdodecylsulfat ⊡ Abb.

2 Man unterscheidet proteinogene und nicht proteinogene Aminosäuren Funktionell unterscheiden sich Aminosäuren vor allen Dingen dadurch, ob sie als Bausteine der Proteinbiosynthese ( Kap. 1) verwendet werden (proteinogene Aminosäuren) oder andere Stoffwechselfunktionen wahrnehmen (nichtproteinogene Aminosäuren). Proteinogene Aminosäuren. In der Natur kommen 21 proteinogene Amino- säuren vor (⊡ Abb. 2). Sie stellen die Bausteine dar, aus denen die außerordentliche Vielfalt der von den verschiedensten Lebewesen synthetisierten Proteine zusammengesetzt ist.

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